酶催化的反应的速率是与存在的酶浓度直接成正比

酶催化的反应的速率是与存在的酶浓度直接成正比的
   酶浓度　　
　　酶催化的反应的速率是与存在的酶浓度直接成正比的，为了准确地测量酶的活力，这种线性关系的有效性是绝对必要的。这种关系只有在
某些严格限定的条件下才是真实的。系统的pH及温度必须是恒定的，底物必须存在过量。如果底物不存在过量，则在测定过程中底物浓度就会发生显著的变动，其变动的程度将取决于酶的浓度。我而当测定一种酶时，必须保证测定时底物被转化的百分率只是微不足道的。一般说来，酶和底物的浓度是这样调节的，以使测定时所消耗的底物不到1％，现代仪器设备的灵敏度可以很准确地测出这种相对来讲是很小的变化。
　　通常反应程度随时间的变化。曲线图有两个不同的区域。在最初的一段时间，被转化的底物的量与反酶反应的时间曲线，显示了开始和最后速率之间的差别。应正在进行的时间长短成正比。在开始阶段之后，反应的速率开始下降，反应量不再与时间成正比。假定底物存在过量，这种现象就可用酶活力在一段时间以后逐渐丧失来解释。这可能是由于热对酶的三级结构的效应，或是反应形成了某些产物或副产物而抑制了酶。研究任何酶反应的开始，对于确立在这段时间以后，反应与时间以线性关系相变化的时期是很重要的。这段时间可以短至一分钟，但有些酶能有好几天的时间是线性变化。为了得到有意义的结果应该测量反应的初速度。